TYPO3 Musterprojekt - Thursday, 28. March 2024
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Das Niacin ist in sehr vielen Enzymen als Kofaktor bekannt, so kennt man zur Zeit mindestens 200 verschiedene Dehydrogenasen, die als Koenzym NAD (Nikotinsäure-Adenin-Dinukleotid) oder NADP (Nikotinsäure-Adenin-Dinukleotid-Phosphat) haben, und trotzdem gibt es bisher keinen anerkannten Enzymaktivierungstest als biochemischen Zustandsindikator. Ein weiteres Kennzeichen für Niacin ist, dass es aus der Aminosäure Tryptophan gebildet werden kann; dieser Weg ist, wie gerade gezeigt wurde, auch vom Vitamin B6 abhängig. Untersuchungen über die Ursachen der Niacin-Mangelerkrankung Pellagra zeigen, dass dies vor allem bei Bevölkerungsgruppen vorkommt, die Mais als Grundlage ihrer Ernährung haben und diesen ohne Zusatz von Kalk (bzw. anderer alkalischer Verbindungen) zubereiten, denn dadurch wird das gebundene Niacin im Mais für den Menschen verfügbar. Ein letzter Hinweis auf die komplexe Einbindung des Niacins in den Gesamt-Stoffwechsel betrifft die Beobachtungen, dass auch Aminosäure-Imbalanzen und hier besonders zu hohe Leucin-Aufnahmen sich negativ auf den Niacin-Ernährungsstatus auswirken (Mais und die indische Hirse-Art Jowar enthalten überdurchschnittlich hohe Leucingehalte).

Als biochemische Indikatoren für den Niacin-Ernährungsstatus werden die Konzentrationen von verschiedenen Niacin-Verbindungen im Blut und Harn herangezogen. Das war früher für mit einigen analytischen Schwierigkeiten verbunden, doch durch die Anwendung der modernen Labor-Methoden (wie z. B. HPLC) sind große Fortschritte erzielt worden.

Tryptophan ist eine Vorstufe des Niacin; ca 60mg Tryptophan entsprechen 1mg Niacin
Tryptophan-Belastungstest

Aktivierungs-Index Arienti G, Simonetti MS, Fidanza F.

The effect of niacin deprivation on nicotinic acid mononucleotide pyrophosphorylase of pig erythrocytes.

- Int J Vit Nutr. Res  52: 143_1982

Grenzwerte-Kriterien

Pellagra - weniger Kollagen in der Haut; im Haar - weniger Niacin